As Proteínas - Classificação e Estruturação

 

 

 

Classificação das proteínas:

  Quanto à sua Composição:

- Proteínas simples - Por hidrólise libertam apenas aminoácidos.

- Proteínas conjugadas - Por hidrólise libertam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético, ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas...

 

  Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica: são as proteínas de estrutura e função mais complexas.

 

  Quanto à sua forma:

- Proteínas fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos rectílineas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

- Proteínas globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas activas como as enzimas, transportadoras como a hemoglobina etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

 

 

Proteínas Homólogas

 

 

  São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.  

  Os segmentos com sequências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam directamente da actividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.

 

 

Organização estrutural das proteínas

 

 

 

 

  As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:

 

  1 - Estrutura Primária

- Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

 

 

 

 

 

 

  2 - Estrutura Secundária

 

- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

 

  3 - Estrutura Terciária

- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

  4 - Estrutura Quaternária

- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

 

 Aminoácidos

Características Gerais: 

 

- São as unidades fundamentais das proteínas.

- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos.

Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

 

Estrutura química Geral

 

Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:

A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.

Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogénio.

O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.

 

 

 

 

 

 

 

 

mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.