As Proteínas - Classificação e Estruturação
Classificação das proteínas:
Quanto à sua Composição:
- Proteínas simples - Por hidrólise libertam apenas aminoácidos.
- Proteínas conjugadas - Por hidrólise libertam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético, ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas...
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica: são as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à sua forma:
- Proteínas fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos rectílineas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.
- Proteínas globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas activas como as enzimas, transportadoras como a hemoglobina etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas
Proteínas Homólogas
São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.
Os segmentos com sequências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam directamente da actividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.
Organização estrutural das proteínas
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
1 - Estrutura Primária
- Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

2 - Estrutura Secundária
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

3 - Estrutura Terciária
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

4 - Estrutura Quaternária
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

Aminoácidos
Características Gerais:
- São as unidades fundamentais das proteínas.
- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos.
- Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

Estrutura química Geral
- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:
A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.
Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogénio.
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.
mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.